⇚ На страницу книги

Читать Биохимия крови

Шрифт
Интервал

1. Определение. Функции крови.

Определение:

КРОВЬ – это особый вид соединительной ткани которая циркулирует в замкнутой системе кровеносных сосудов и состоит из клеточных (форменных) элементов и межклеточной жидкой среды (плазма).

Функции крови:





2. Состав крови.



3. Белки плазмы крови.

3.1 Таблица.



3.2 Графики.



3.3 Преальбумины.



ПРЕАЛЬБУМИНЫ – гетерогенная фракция, синтезируется в печени (не более 1% от общего числа альбуминов (55-60%). Кроме преальбуминов присутствует тироксинсвязывающий и ретинолсвязывающий транспортные белки.

АЛЬБУМИНЫ – синтезируются в печени, составляют 40-50 г\л, богаты дикарбоновыми аминокислотами ГЛУТАМАТОМ и АСПАРТАТОМ, отсюда носят кислый характер.



3.4 Альбумины, значение в клинике.

альбуминов наблюдается при:

– ЦИРРОЗЕ ПЕЧЕНИ

– ГЛОМЕРУЛОНЕФРИТЕ остром и хр.

– ОСТРОЙ ПЕЧЁНОЧНОЙ НЕДОСТАТОЧНОСТИ

– ОПУХОЛИ

– ЛЕЙКОЗАХ

– НЕФРОЗАХ

– ГОЛОДАНИИ

– НАРУШЕНИИ УСВОЯМОСТИ БЕЛКОВ

при дегидратации I типа (наблюдается при шоке).

3.5 Глобулины, значение в клинике.

в норме 20 – 30 г\л

α>1 и α>2 – основные факторы свёртываемости крови, 5% и 8%, синтез – печень.

Ингибиторы протеиназ:

α>1 – АНТИТРИПСИН

α>1 – АНТИХИМОТРИПСИН

α>2 – МАКРОГЛОБУЛИНЫ

α>1 – ПРОТЕИНАЗНЫЙ ИНГИБИТОР

ТРАНСПОРТНЫЕ БЕЛКИ:

– транскортин

– тироксинсвязывающий глобулин

– церулоплазмин

– гаптоглобин

– ретинолсвязывающий белок

– вит. Д связывающий белок

– ЛВП

β-ГЛОБУЛИНЫ (12%), печень лимфа.

– трансферрин

– транскобаламин

– ЛНП

– С-реактивный белок и др.

γ-ГЛОБУЛИНЫ (22%), синтез – лимфа.

Иммуноглобулины:

– Jg G

– Jg A

– Jg M

– Jg D

– Jg E



3.6 Иммуноглобулины.

5 классов, отличаются Н – цепями, лёгкие на Κ – каппа и Λ – лямда, что представлено в таблице:

3.6.1 Таблица.



3.6.2 Строение.



Как видно из рисунка Jg состоит из 4 полипептидных цепей:

– двух α – лёгких и

– двух Н – тяжёлых

соединённых 4 дисульфидными и множественными нековалентными связями.

Между двумя доменами тяжёлых цепей есть участок, который препятствует формированию вторичной структуры, так как содержит остаток ПРОЛИНА. Этот участок называют «шарнирной областью», он придаёт молекуле гибкость. Jg g составляет 75% от общего количества этих белков. У человека обнаружено 4 подкласса Jg g: (Jg g 1, Jg g 2, Jg g 3, Jg g 4). Наибольшее количество Jg g1, наименьшее Jg g 2.


3.6.3 Биологическая роль.

Jg g эффективно связывает и инактивирует чужеродные молекулы и обеспечивает их уничтожение.

Jg g – способен проникать через плацентарный барьер и обеспечивать защиту плода от инфекции.

3.7 СНА – синдром недостаточности антител.





Jg A – припятствует прикреплению антигенов к поверхности эпителиальных клеток и проникновению их в организм. При Jg A у детей наблюдаются частые простудные заболевания (ОРЗ).

Jg M – состоит из 5 мономеров, первым реагирует на попадание чужеродных молекул.

Jg E – играют ключевую роль в развитии реакции гиперчувствительности I типа и следовательно разнообразных проявлений аллергий.

Jg D – обнаружены в крови в очень малых количествах. Мономерные белки играют роль рецепторов β лимфоцитов. Других функций пока не выявлено.

3.8 Специфические белки крови.

3.8.1 Схема.



3.8.2 Характеристика церулоплазмина, трансферрина, гаптоглобина.

Ряд специфических белков указан в таблице. Среди них важен белок ЦЕРУЛОПЛАЗМИН. При недостаточности болезнь